文献类型：期刊文献

中文题名：胰高血糖素样肽1受体N端片段与exendin-4的亲和位点分析

英文题名：Analysis of the Binding Site of the N-Terminal Fragment of Glucogan-Like Peptide-1 Receptor to exendin-4

作者：高蔚丰[1];刘美云[1];马昱澍[1]

机构：[1]华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,鲁华生物技术研究所,上海200237

年份：2008

卷号：34

期号：1

起止页码：66

中文期刊名：华东理工大学学报（自然科学版）

外文期刊名：Journal of East China University of Science and Technology

收录：CSTPCD;;Scopus;北大核心:【北大核心2004】；CSCD:【CSCD2011_2012】；

语种：中文

中文关键词：胰高血糖素样肽1受体;exendin-4;易错PCR;噬菌体表面展示

外文关键词：glucogan-like peptide 1 receptor; exendin-4; error-prone PCR; phage display

摘要：通过易错PCR(epPCR)方法建立了一个鼠肺的胰高血糖素样肽1受体(GLP-1R)N端片段的噬菌体随机突变展示肽库。根据筛选出的突变体来分析突变后胰高血糖素样肽1受体N端片段(nGLP-1R)与exendin-4结合活性。实验结果显示:保守的半胱氨酸C26发生突变后并未引起nGLP-1R与其配体exendin-4结合能力的改变,第101位和108位氨基酸是nGLP-1R与exendin-4结合的潜在位点。
A randomly mutated phage display peptide library of N-terminal （21-145 residues） extracellular domain of glucogan-like peptide 1 receptor （GLP-1 receptor） from rat lung was constructed using error-prone PCR （epPCR）. On the basis of the mutants obtained, the binding activity of the N-terminal extracellular domain of glucogan-like peptide 1 receptor （nGLP-1R） to exendin-4 was analyzed. Results show that the exchange of conserved cysteines C^26 has no effect on the binding ability of nGLP-1R with its ligand exendin-4. Alternatively, the 101^st and the 108t^h amino acids are two potential binding sites in the receptor.