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铁蛋白纳米粒子的修饰及细胞内化特性的研究    

Modified Ferritin-based Nanoparticles and Internalizationin Cells

文献类型:期刊文献

中文题名:铁蛋白纳米粒子的修饰及细胞内化特性的研究

英文题名:Modified Ferritin-based Nanoparticles and Internalizationin Cells

作者:黄培森[1];沈阳[1];王焦清[1];黄雅佩[1];李旭[1];周艳[2];詹家荣[2];曹旭妮[1]

机构:[1]华东理工大学生物工程学院生物反应器工程国家重点实验室,上海200237;[2]上海化学试剂研究所有限公司,上海200333

年份:2015

卷号:37

期号:1

起止页码:8

中文期刊名:化学试剂

外文期刊名:Chemical Reagents

收录:CSTPCD;;北大核心:【北大核心2014】;

基金:国家自然科学基金面上项目(21375039);上海市科委基金资助项目(11nm0505200;12nm0502300;14JC-1490902);上海市教委基金资助重点项目(12ZZ048)

语种:中文

中文关键词:铁蛋白重链亚基;表皮生长因子;穿膜肽

外文关键词:ferritin H-chain proteins ; epidemal growth factor ; cell penetrating peptides

摘要:通过基因工程的方法将人表皮生长因子(EGF)和TAT分别修饰于FTH1亚基的N端,采用原核表达系统可获得EGFR靶向修饰的铁蛋白重链亚基蛋白(EGF∷FTH1)和修饰有穿膜肽的铁蛋白重链亚基蛋白(TAT∷FTH1)。随后,将变性的EGF∷FTH1与TAT∷FTH1以一定比例混合进行复性得到TAT/EGF-FTH1双功能化的纳米粒子。荧光显微镜的结果表明,TAT的修饰能有效增强纳米粒子的内化效果。
Both epidemal growth factor (EGF) and cell penetrating peptides (TAT) were genetically fused to the IV-terminus of FTH1 protein,respectively. Then EGFR targeted and TAT modified ferritin H-chain fusion proteins (EGF :: FTH1 and TAT :: FTH1 ) could be obtained by prokaryotic expression system. After that,the denatured protein solutions were mixed at the certain mole ratio and the urea in the solution was removed by a stepwise dialysis procedure, which resulted in active TAT/EGF-FTH1 proteins. Fluorescent microscope images also demonstrated that TAT could improve the uptake of the nanoparticles in MCF-7 cells.

参考文献:

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