文献类型：期刊文献

中文题名：CydDC蛋白的表达及对谷胱甘肽运输的影响

英文题名：Expression of CydDC in Escherichia coli and the Effect of It on Glutathione Transportation

作者：全聪[1];张静[1];吴辉[1];李志敏[1];叶勤[1]

机构：[1]华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,上海200237

年份：2016

卷号：32

期号：11

起止页码：255

中文期刊名：生物技术通报

外文期刊名：Biotechnology Bulletin

收录：CSTPCD;;北大核心:【北大核心2014】；CSCD:【CSCD_E2015_2016】；

基金：上海市产学研医合作项目

语种：中文

中文关键词：谷胱甘肽;运输蛋白;共表达;重组大肠杆菌

外文关键词：glutathione; transporter; co-expression; recombinant Escherichia coli

摘要：在重组大肠杆菌中共表达了谷胱甘肽运输蛋白CydDC与双功能合成酶GshF,通过增强对谷胱甘肽的运输作用,提高谷胱甘肽产量。实验结果表明,目的蛋白CydDC及GshF均成功表达;重组菌MG1655(pTrc99a-as/p BAD33-cydDC)总谷胱甘肽产量为0.22 mmol/L,胞外谷胱甘肽含量显著增加,达到81.9%,分别是对照菌MG1655(pTrc99a-as/pBAD33)的1.11倍和1.29倍。
This study is to co-express the CydDC and GshF in the recombinant Escherichia coli,and to increases the glutathioneproduction by enhancing glutathione transportation. As the results from the experiments,the target protein CydDC and Gsh F were successfullyexpressed,the glutathione production of MG1655（pTrc99a-as/pBAD33-cydDC）reached 0.22 mmol/L,and the content of glutathione insupernatant significantly increased and reached 81.9%,which was 1.11-fold and 1.29-fold of control strain MG1655（pTrc99a-as/p BAD33）,respectively.