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两种融合蛋白的亲和柱上酶切    

Cleavage of Two Fusion Proteins on Affinity Column

文献类型:期刊文献

中文题名:两种融合蛋白的亲和柱上酶切

英文题名:Cleavage of Two Fusion Proteins on Affinity Column

作者:刘海峰[1,2];周祥山[1];庞甲佩[3];解锡军[3];张元兴[1]

机构:[1]华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室;[2]山东东阿阿胶集团阿华生物药业,山东东阿252201;[3]山东东阿阿胶集团阿华生物药业

年份:2005

卷号:36

期号:3

起止页码:144

中文期刊名:中国医药工业杂志

外文期刊名:Chinese Journal of Pharmaceuticals

收录:CSTPCD;;北大核心:【北大核心2004】;CSCD:【CSCD2011_2012】;

语种:中文

中文关键词:融合蛋白;酶切;纯化;r-PA;IL—11衍生物

外文关键词:fusion protein; cleavage; purification; r-PA; IL-11 derivative

摘要:对两种融合表达的药物蛋白尝试了固相柱上酶切的方法,即Trx-r-PA、GST-IL-11融合蛋白分别在ETI-SepharoseFF、GST-Agarose亲和柱上酶切,酶切效率均高于液相酶切法。
A tentative solid-phase method was used to cleave two kinds of fusion proteins on affinity column.Trx-r-PA was cleaved on ETI-Sepharose FF affinity column, while GST-IL-11 on GST-Agarose. Efficiencies of cleavage inboth cases were higher than those by liquid-phase dilution method.

参考文献:

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