文献类型：期刊文献

中文题名：生物酶法合成(S)-2-氨基-1-丁醇的研究

英文题名：Enzymatic preparation of optically pure(S)-2-amino-1-butanol

作者：程仕伟[1,2];魏东芝[2];孙爱友[2]

机构：[1]鲁东大学生命科学学院,山东烟台264025;[2]华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,鲁华生物技术研究所,上海200237

年份：2011

卷号：31

期号：1

起止页码：52

中文期刊名：现代化工

外文期刊名：Modern Chemical Industry

收录：CSTPCD;;Scopus;北大核心:【北大核心2008】；CSCD:【CSCD2011_2012】；

基金：国家“863”计划资助项目(2007AA02Z219);鲁东大学科研基金项目(LY20083305)

语种：中文

中文关键词：青霉素G酰化酶;2-氨基-1-丁醇;生物催化

外文关键词：penicillin G acylase; 2-amino-l-butanol; biocatalysis

摘要：以粪产碱杆菌来源的青霉素G酰化酶为催化剂,酶法拆分苯乙酰消旋底物转化生成(S)-2-氨基-1-丁醇。通过对催化过程中加酶量、底物浓度、反应温度、pH进行优化,确定最适酶催化条件是pH 9.0,40℃,底物浓度100 mmol/L,酶量2 U/mL,反应体积80 mL。在最适反应条件下,当消旋底物转化率达40%时终止反应可获得较高的产物光学纯度(ee>99%)。
With the source of Alcaligenes faecalis penicillin G acylase as catalyst, optically pure （S）-2-amino-1- butanol is obtained via enantioselective hydrolysis of N-phenylacetyl racemic 2-amino-1-butanol. The optimal conditions of catalytic process are as follows： 2 U/mL of enzyme, 100 mmol/L of substrate concentration, 40℃ of reaction temperature,9. 0 of pH. Under the optimal conditions, the higher optical purity （ ee 〉 99% ） can be obtained when the racemic substrate conversion rate of 40% is achieved.